Las proteínas se pueden definir como polímeros de aminoácidos. Un aminoácido es una bio-molécula orgánica de bajo peso molecular constituida por un carbono al que hay unidos un grupo amino (-NH2), un grupo ácido (-COOH), un hidrógeno (-H) y un grupo radical variable (-R).
En dos tipos de aminoácidos en R hay un átomo de azufre, por ello las proteínas están constituidas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y generalmente, también azufre. Algunas además contienen fósforo, hierro, cobre, yodo, etc.
Los enlaces químicos entre los aminoácidos se llaman enlaces peptídicos y consisten en el enlace covalente entre un grupo amino (-NH2) y un carboxílico (-COOH). En los aminoácidos naturales, ambos grupos se unen al mismo carbono; denominados tipo α. Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y un grupo variable denominado radical R. Con respecto a este radical, podemos distinguir 20 tipos de aminoácidos. Dentro de la clasificación de los aminoácidos, se encuentran los aminoácidos alifáticos. Estos se pueden descomponer en tres grupos: Neutros (si el grupo R no contiene grupos carbonilo o amino), Ácidos (si el grupo R contiene grupo carbonilo pero no amino) y Básicos (si el grupo R contiene grupos carbonilos pero no carboxilos). Otros son los aminoácidos aromáticos, los cuales, en su grupo R se encuentra algún grupo relacionado al benceno.
Por último, tenemos a los aminoácidos Heterocíclicos, los cuales, en su grupo R contienen una cadena cerrada, pero generalmente esa cadena se encuentra de manera compleja y con algunos átomos distintos al carbono y al Hidrógeno.
Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos y de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y con comportamiento químico anfótero. Si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denomina homoproteína. Cuando además de aminoácidos, presenta algún otro tipo de molécula, recibe el nombre de heteroproteína. El enlace peptídico que existe entre los aminoácidos, es simplemente un enlace covalente entre los dos grupos funcionales ya mencionados anteriormente. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un doble enlace, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano a los átomos que lo forman. La estructura molecular, es la que determina las propiedades físicas, químicas y biológicas de las proteínas. Los bioquímicos consideran cuatro niveles de estructura de las proteínas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La estructura primaria está determinada por el número, tipo y ordenación de los aminoácidos en forma esférica, uno a continuación de otro, originando una secuencia única en la cadena polipeptídica sencilla. En esta ordenación intervienen los enlaces peptídicos y en forma secundaria los enlaces disulfuros.
Los aminoácidos a lo largo de la cadena proteica, se ordenan en serie (secuencia) por medio de enlaces peptídicos. Estos enlaces peptídicos se forman entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo amino (–NH2) del siguiente aminoácido, produciéndose la pérdida de una molécula de agua. Cada aminoácido en posición interna dentro de una cadena polipeptídica se denomina residuo.
La estructura secundaria es la configuración en hélice que se produce mediante el doblamiento en espiral que se forma de manera espontánea en la cadena polipeptídica que ha sido sintetizada. El término configuración o conformación, se refiere al arreglo tridimensional de los átomos de una molécula, y su organización en el espacio. Esta estructura secundaria, presenta dos tipos de conformación alfa hélice y beta hélice o en hoja plegada. Es el enrollamiento en espiral, se estabiliza o mantiene por la formación de numerosos puentes de hidrógeno que se forman, entre el oxígeno de grupo carbonilo (C = O) de un enlace peptídico con el hidrógeno del grupo amino (N – H) de otra unión peptídica, que se encuentra cuatro aminoácidos más adelante en la cadena. El enlace puente de hidrógeno es el resultado de la atracción electrostática entre un par de electrones no compartidos de un átomo y el extremo de carga positiva de una molécula polar. Esta alfa hélice tiende a enrollarse hacia la derecha, es decir, en sentido de las manecillas del reloj. Es una disposición sencilla entre dos cadenas polipeptídicas adyacentes que adquieren la
forma de pliegues o dobleces paralelos por la formación de puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos en dos cadenas distintas, la presencia de grupos laterales pequeños como los de glicina y alanina favorecen este tipo de puentes. En la beta hélice, los puentes de hidrógeno entre uniones peptídicas están localizados perpendicularmente al eje de la molécula, el conjunto de las dos cadenas adquiere una forma que se puede describir como hoja plegada.
Los autores de este artículo son el Dr. Yoxkin Estévez y Víctor M. Castaño. Cualquier comentario sobre este artículo favor de dirigirlo a Víctor M. Castaño, al teléfono/fax (442)1926129, correo electrónico [email protected] y página web www.victorcastano.net
Por Yoxkin Estévez y Víctor M. Castaño
